A habilidade de mamíferos como focas e baleias de permanecerem embaixo d’água por longos períodos sem respirar por mais de uma hora tem relação direta com a capacidade de proteínas como a mioglobina de armazenar e transportar oxigênio no sangue. O período é algo impressionante se comparado com humanos – a maioria não tolera mais de um ou dois minutos sem respirar. De acordo com um estudo da Universidade de Liverpool, na Inglaterra, estes mamíferos tiveram adaptações especiais desta molécula ao longo da evolução da espécie, diferente do que aconteceu com humanos.

Os pesquisadores mapearam as sequências de mioglobina de 130 espécies de mamíferos, incluindo alguns extintos. Eles descobriram que mamíferos que conseguem ficar muito tempo embaixo d’água para caçar alimento têm formas da proteína com maior solubilidade, o que maximiza a concentração de mioglobina e reservas de oxigênio nos músculos.

A mioglobina, além de dar a cor avermelhada na carne dos mamíferos, está presente em altas concentrações em mamíferos mergulhadores – tanto que a carne destes animais é quase preta. No entanto, ainda se sabe muito pouco sobre como esta molécula evoluiu nos vertebrados.

“Nosso estudo sugere que o aumento da carga elétrica na mioglobina de mamíferos que têm alta concentração desta proteína causa uma repulsão elétrica, como dois polos magnéticos semelhantes. Isso deve impedir que as proteínas se agrupem e permite concentrações mais altas de mioglobina nos músculos destes animais”, disse em um comunicado Scott Mirceta, pesquisador.

Outros dois estudos, publicados no periódico científico Science , também investigaram a evolução da mioglobina e da hemoglobina nos animais vertebrados, melhorando o conhecimento sobre estas proteínas. De acordo como pesquisador brasileiro Enrico Rezende, da Universidade Federal de Santa Catarina, são estudos bastante diferentes, mas o aspecto mais interessante de dois deles é o emprego de ferramentas moleculares para estudar a capacidade fisiológica do organismo.

“Conhecendo a estrutura molecular destas proteínas, pode-se inferir muito sobre como diferentes espécies toleram ambientes com baixa disponibilidade de oxigênio, como altas altitudes, ou sem oxigênio, como ocorre nos mamíferos aquáticos durante o mergulho”, disse Rezende.

Rezende explica que é muito importante entender como a mioglobina e a hemoglobina evoluíram e a diferença de atuação destas proteínas entre as espécies. “A elegância vem em mostrar que a seleção natural chega a moldar de forma muito caprichosa a estrutura molecular destas proteínas, e suas repercussões a nível funcional”, disse.

Fonte: IG